Par Pesach Benson • 1er août 2025
Jérusalem, 1er août 2025 (TPS-IL) — Des scientifiques israéliens ont découvert un mécanisme physique surprenant qui pourrait influencer le développement de la maladie d’Alzheimer, ouvrant de nouvelles possibilités pour le traitement des maladies neurodégénératives.
La recherche a révélé que l’orientation des champs magnétiques sur les surfaces peut influencer la manière dont les protéines amyloïdes bêta – des contributeurs clés à la maladie d’Alzheimer – s’assemblent en fibrilles nocives dans le cerveau.
L’étude, dirigée par Yael Kapon, doctorante à l’Institut de physique appliquée de l’Université hébraïque de Jérusalem, a récemment été publiée dans la revue spécialisée ACS Nano. La recherche a été menée sous la direction du professeur Yossi Paltiel et en collaboration avec le professeur Ehud Gazit de l’Université de Tel Aviv.
Les résultats suggèrent que l’orientation du spin électronique – déterminée par la magnétisation d’une surface – peut affecter significativement la quantité, la longueur et la structure des fibrilles amyloïdes.
« Nous commençons à voir que la biologie peut être plus sensible au spin que nous le pensions », a déclaré Paltiel. « Notre travail montre que les forces liées au spin peuvent influencer directement la manière dont les protéines s’agrègent. C’est une nouvelle dimension à prendre en compte lorsqu’on pense à des maladies comme Alzheimer, qui impliquent l’accumulation de ces types de fibrilles. »
Au cœur de l’étude se trouve le peptide amyloïde-bêta (Aβ₁–₄₂), connu pour son rôle dans la formation de plaques collantes dans le cerveau des patients atteints d’Alzheimer. Les chercheurs ont examiné comment ces peptides s’auto-assemblent sur des surfaces magnétisées, découvrant que la direction du spin des électrons – alignée par le champ magnétique – modifiait considérablement le processus de formation.
Lorsque la magnétisation de la surface pointait dans une direction, les protéines amyloïdes formaient près de deux fois plus de fibrilles – certaines jusqu’à 20 fois plus longues – que lorsque la magnétisation était inversée. Lorsqu’une version du peptide avec une chiralité opposée était utilisée, le schéma se inversait également, indiquant un effet robuste dépendant du spin.
Le phénomène derrière ces résultats est connu sous le nom de Sélectivité de spin induite par chiralité (CISS). Cet effet décrit comment les molécules chirales – celles avec une « handedness » spécifique – interagissent différemment avec les électrons en fonction de leur spin. Bien que précédemment étudié en chimie et en science des matériaux, le CISS commence seulement à attirer l’attention pour son rôle potentiel dans les processus biologiques.
« Ces découvertes ajoutent une nouvelle couche à notre compréhension de la formation des amyloïdes », a déclaré Gazit, expert en auto-assemblage des protéines. « Elles suggèrent que des propriétés physiques comme le spin électronique – et non seulement les interactions biochimiques – peuvent jouer un rôle significatif dans le développement de ces structures nocives. Cela ouvre de nouvelles possibilités pour concevoir des technologies qui influencent le comportement des protéines de manière ciblée et non invasive. »
En utilisant la microscopie électronique et la spectroscopie infrarouge, l’équipe a constaté que non seulement les fibrilles différaient en nombre et en longueur, mais leur arrangement moléculaire interne variait également en fonction de l’alignement du spin de la surface. L’implication est que la polarisation du spin pourrait être un facteur contrôlable dans la prévention ou la manipulation des structures amyloïdes liées à la neurodégénérescence.
Alors que la recherche en est encore à un stade fondamental, elle pourrait ouvrir la voie à de nouvelles approches pour contrôler l’agrégation des protéines. L’équipe envisage des applications futures telles que des nanoparticules polarisées par le spin ou des filtres magnétisés qui pourraient perturber ou rediriger l’accumulation de protéines nocives, avec des utilisations potentielles dans le traitement de la maladie d’Alzheimer et des troubles connexes.
« Cette étude nous donne un nouvel outil pour sonder comment les protéines se regroupent », a déclaré Kapon. « Nous espérons qu’elle aidera à orienter les futures recherches sur la manière de ralentir, prévenir ou rediriger ces processus de manière contrôlée. »
